Die (bio)chemische Charakterisierung der Hauptkomponente der senilen Plaques war schwierig. Unter Verwendung harscher experimenteller Bedingungen konnten Georg Glenner und Caine Wong von der UCSD 1984 eine erste Sequenz von 24 Aminosäuren des aus Hirngefäßen isolierten Amyloid-Beta-Peptids (Aß) entschlüsseln. Wenig später präsentierten Konrad Beyreuther und Colin Masters die vollständige 40 Aminosäuren-Sequenz des im humanen Gehirn abgelagerten Amyloid-Beta-Peptids und der Harvard-Forscher Dennis Selkoe bestätigte nachfolgend einige der wesentlichen biochemischen Eigenschaften des Peptids. Auf Grundlage der Sequenz wurde klar, dass dieses Plaque-Peptid sehr hydrophob, also chemisch wasserabweisend, ist und dadurch dazu neigt, Aggregate und Fibrillen zu bilden. Das nachfolgend aufgedeckte Gen, das für das Amyloid-Beta-Peptid (genauer: seinen Precursor, sein Vorläuferprotein APP) kodiert, wurde auf dem Chromosom 21 lokalisiert. Die biochemische Ähnlichkeit dieses Peptids, das aus dem Gehirn von Alzheimer-Patienten und von Menschen mit einer Trisomie 21 stammt, war besonders aufregend und hat die Erforschung von Aß als Ursache der Alzheimer-Krankheit weiter befeuert. Rückblickend gesehen war die biochemische Charakterisierung des Amyloid-Beta-Peptids der Startschuss für eine neue und bis heute andauernde Ära in der Alzheimer-Forschung.